Основні функції білків

Сюди відносяться УСІ ферменти, адже є такий крилатий вислів:«Усі ферменти – це білки, проте не всі білки – це ферменти».

Більша частина ферментів закінчується на –АЗА, наприклад амілАЗА, мальтАЗА, ліпАЗА. Проте, є виключення (це в основному ферменти, що розщнплюють білки), наприклад, триписин, пепсин, тощо.

4) Енергетична функція :

Енергетична цінність білків 17,2 кДж. Це означає, що при окисленні 1г білка віділяється 17, 2 кДж енергії.

5) Запасаюча функція:

• казіїн – запасаючий білок молока
• овальбумін – яєчний запасаючий білок

6) Транспортна функція :

• гемоглобін – переносить кисень
• альбумін – переносить жирні кислоти

7) Рецепторна (сигнальна) функція :

• Родопсин – фоторецепторний білок сітківки .

8) Захисна функція :

Цю функцію виконує велика кількість білків, насамперед імуноглобуліни (антитіла), інтерферони , а також фібриноген, тромбопластин та тромбін – є білками, які приймають активну участь у згортанні крові.

9) Регуляторна функція:

• Гістони – є білками, які необхідні для пакування ДНК в хроматин
• Інсулін та глюкагон – є гормонами підшлункової залози.

Мої поради учням щодо вивчення цієї теми :

1. Для кращого розуміння функцій, треба добре розібратися з особливостями будови білків та їх властивостями.
2. Чим більше прикладів Ви запам’ятаєте, тим легше Вам буде на інших темах, наприклад, на модулі «Людина», коли Ви будете вивчати травну систему, Ви обов’язково торкнетеся ферментів, або на уроці зі системи згортання крові, Ви обов’язково згадаєте про фібриноген, тромбопластин та тромбін.
3. Тренуйте себе та свою пам’ять. Просте повторення цього матеріалу декілька разів на рік допоможе Вам не забути основні приклади. Для цього потрібно виділити приблизно 5-7 хвилин хоча б 1 раз в 2 місяці.
4. Напиши конспект влачноруч. Так ти задіюєш свою механічну пам’ять. У конспекті краще використовувати різнокольорові ручки або інші засоби виділення тексту.

Структура, властивості та функції білків

Біополімери – необхідні компоненти всіх живих організмів, вони мають велике значення для життєдіяльності клітини. Полісахариди виступають як основне джерело енергії, ліпіди захищають органи від механічних впливів, нуклеїнові кислоти зберігають спадкову інформацію. Не менш важливими є і функції білків.

Структура і будова

Білки (протеїни, поліпептиди) — полімерні органічні сполуки, що складаються з утвореної пептидним зв’язком ланцюжка альфа-амінокислот.

Їх структура ділиться на чотири рівні:

1. Первинна має на увазі під собою нуклеотидну послідовність, яка визначається генетичним кодом білка.
2. Вторинна, як і структури більш високих порядків, формується в процесі згортання поліпептидного ланцюга в спіралі, складчасті зигзагоподібні шари або невпорядковані фрагменти, стабілізовані водневими зв’язками.
3. Третинна структура визначається первинною і складена з елементів вторинної, стабілізованих більшою мірою гідрофобними взаємодіями, а також ковалентними, іонними і водневими зв’язками.
4. Четвертинна являє собою формування макромолекулярного утворення з окремих поліпептидних ланцюгів.

Рівень структурної організації може змінюватися. Залежно від зовнішніх умов білок приймає кращу або енергетично вигіднішу конформацію.

Також протеїни класифікуються за типом будови. За цією ознакою їх можна розбити на три групи:

1. Фібрилярні мають витягнуту ниткоподібну структуру. Найчастіше вони не розчиняються у воді і мають велику масу. Прикладами таких поліпептидів виступають кератин волосся, колаген сухожиль і хрящів, еластин судин і легенів.
2. Глобулярні являють собою щільно згорнуті в сферичну форму водорозчинні молекули. До них відносяться ферменти, антитіла, деякі гормони, наприклад, інсулін.
3. Мембранні вбудовані в молекулярну структуру, що відокремлює вміст клітини і її органел від зовнішнього середовища. Вони можуть взаємодіяти з однією поверхнею мембрани або пронизувати її наскрізь один або кілька разів. Така будова має білок, що входить в зоровий пігмент.

Характерні властивості

Одна з головних характеристик протеїну — його розмір. Він виражається в кількості амінокислотних залишків або кілодальтонах. Рекордсменом є білок поперечносмугастих м’язів під назвою коннектін. Він складається з більш ніж 38 тисяч амінокислот, а його молекулярна маса перевищує 3 тисячі кілодальтон.

Іншою важливою характеристикою є фізико-хімічні властивості поліпептидів. Головні з них наступні:

• Амфотерність. Протеїни містять в своєму складі кислі і основні амінокислотні залишки, отже, в залежності від умов в хімічних реакціях вони можуть як віддавати електронну пару, так і приймати її.
• Розчинність. Залежно від структури і зовнішніх факторів поліпептиди діляться на водорозчинні (до них відносяться сироватка крові і яєчний альбумін), нерозчинні (кератин, фіброїн) і водовідштовхувальні (мембранні білки).
• Денатурація. Хімічний, фізичний або механічний вплив на протеїни може привести до того, що вони повністю або частково втратять вторинну, третинну або четвертинну структуру.

Виконувані функції

Один і той же білок може виробляти різну роботу в організмі. Наприклад, здійснювати процеси метаболізму, виступати в якості будівельного матеріалу компонентів клітини, брати участь в передачі сигналів, гідролізі їжі, утворенні структур тканини.

Виконання протеїном різних функцій дає основу для їх наступної класифікації:

• Каталітичний. Білки, які є ферментами, прискорюють хімічні реакції. В рамках живого організму це можуть бути процеси окислення або метаболічного розпаду складної речовини або, навпаки, явища синтезу високомолекулярних сполук.
• Структурний. Поліпептиди беруть участь у зміні форми клітин і її органоїдів, а потім у вигляді цитоскелета підтримують її контури. Крім того, вони входять до складу сполучних тканин, волосся і нігтів людини, а також пір’я птахів і раковин безхребетних.
• Захисний. Протеїни, що виконують структурну функцію, одночасно забезпечують безпеку клітин, виступаючи свого роду арматурою для них. Крім фізичного захисту вони здійснюють і хімічну, пов’язуючи отруйні речовини і прискорюючи реакції їх виведення, а також імунну, що полягає в нейтралізації білкових токсинів та інших патогенів.
• Регуляторний. Поліпептиди здатні до прийому і передачі інформації, специфічного зв’язування з іншими молекулами і ферментативної активності. За рахунок цього вони регулюють внутрішньоклітинні процеси, наприклад, транскрипцію, трансляцію, активацію або блокування інших білків.
• Сигнальний. Коли певні протеїни, наприклад, гормони, зв’язуються з рецепторами, запускається відповідна реакція. Таким чином дається сигнал, що допомагає клітинам взаємодіяти між собою, а системам організму забезпечувати узгодженість дій.
• Транспортний. Поліпептиди переносять хімічні сполуки всередині і між клітинами. Кров’ю здійснюється транспорт речовин по всьому організму.
• Запасна. Деякі білки запасаються теплом як джерело енергії. Також вони можуть давати організму амінокислоти, які перетворюються в біологічно активні речовини і регулюють обмінні процеси.
• Рецепторний. У цитоплазмі і мембрані знаходяться протеїни, що сприймають сигнал і за допомогою зміни власної просторової конфігурації передають його іншим клітинним компонентам.
• Руховий. Скорочення м’язів, переміщення тіла в просторі і клітин всередині організму були б неможливі без моторних білків. Вони перетворюють хімічну енергію в механічну роботу, транспортують молекули і органели.

Методи вивчення

Структура, будова, властивості і функції протеїнів визначаються шляхом складного аналізу. Об’єкти можуть поміщатися на очищені препарати і проходити випробування в контрольованих умовах, а також досліджуватися в природному оточенні в окремих клітинах або цілих організмах.

Визначення складу білка вперше було проведено методом секвенування. Зараз для цього також використовуються рентгеноструктурний аналіз, ядерно-магнітний резонанс і деякі види мікроскопії.

Техніки молекулярної і клітинної біології допомагають вивчити процес синтезу і локалізації білка в клітині, а біохімічні методи готують протеїн до дослідів поза живим організмом, для яких він повинен бути очищений від інших компонентів.

Це досягається шляхом генетичної інженерії, а також механічного або хімічного руйнування клітини і подальшого центрифугування вмісту.

Надалі для поділу білків по масі, заряду або афінності використовують ізоелектричне фокусування, афінну та інші види хроматографії. Концентрують поліпептиди висолюванням.

Контроль ступеня очищення білка проводиться за допомогою електрофорезу, а його ідентифікація здійснюється методом мас-спектрометрії.

Це далеко не всі способи підготовки і вивчення поліпептидних ланцюжків. Зараз також набувають популярності протеоміка, передбачення просторової структури та її моделювання за допомогою комп’ютерних програм. Всі ці складні методи необхідні для того, щоб краще розуміти навколишній світ і розкривати більше таємниць природи.